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ANGIOSTRONGYLUS CANTONENSIS AN ATYPICAL PRESENILIN: EPITOPE MAPPING, CHARACTERIZATION, AND DEVELOPMENT OF AN ELISA PEPTIDE ASSAY FOR SPECIFIC DIAGNOSTIC OF ANGIOSTRONGYLIASIS
Protease transmembrana
Aspartyl protease
Presenilina-like
Caracterização
Epítopos B
Diagnóstico imunológico
ELISA
Transmembrane protease
Aspartyl protease
Presenilin-lik
Characterization
B epitopes
Immunological diagnosis
ELISA
Autor
Afiliación
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação de Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Epidemiologia e Sistemática Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Celular e Molecular. Niteroi, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação de Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação de Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Celular e Molecular. Niteroi, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação de Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia e Parasitologia de Mamíferos Silvestres Reservatórios. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Espírito Santo. Departamento de Patologia. Unidade de Doenças Infecciosas. Vitória, ES, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação de Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação de Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação de Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Celular e Molecular. Niteroi, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação de Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia e Parasitologia de Mamíferos Silvestres Reservatórios. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Espírito Santo. Departamento de Patologia. Unidade de Doenças Infecciosas. Vitória, ES, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação de Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Resumen en ingles
Background: Angiostrongyliasis, the leading cause universal of eosinophilic meningitis, is
an emergent disease due to Angiostrongylus cantonensis (rat lungworm) larvae, transmitted accidentally
to humans. The diagnosis of human angiostrongyliasis is based on epidemiologic characteristics,
clinical symptoms, medical history, and laboratory findings, particularly hypereosinophilia in blood
and cerebrospinal fluid. Thus, the diagnosis is difficult and often confused with those produced
by other parasitic diseases. Therefore, the development of a fast and specific diagnostic test for
angiostrongyliasis is a challenge mainly due to the lack of specificity of the described tests, and therefore,
the characterization of a new target is required. Material and Methods: Using bioinformatics
tools, the putative presenilin (PS) protein C7BVX5-1 was characterized structurally and phylogenetically.
A peptide microarray approach was employed to identify single and specific epitopes, and
tetrameric epitope peptides were synthesized to evaluate their performance in an ELISA-peptide
assay. Results: The data showed that the A. cantonensis PS protein presents nine transmembrane
domains, the catalytic aspartyl domain [(XD (aa 241) and GLGD (aa 332–335)], between TM6 and
TM7 and the absence of the PALP and other characteristics domains of the class A22 and homologous
presenilin (PSH). These individualities make it an atypical sub-branch of the PS family, located in a
separate subgroup along with the enzyme Haemogonchus contournus and separated from other worm
subclasses. Twelve B-linear epitopes were identified by microarray of peptides and validated by
ELISA using infected rat sera. In addition, their diagnostic performance was demonstrated by an
ELISA-MAP4 peptide. Conclusions: Our data show that the putative AgPS is an atypical multi-pass
transmembrane protein and indicate that the protein is an excellent immunological target with two
(PsAg3 and PsAg9) A. costarisencis cross-reactive epitopes and eight (PsAg1, PsAg2, PsAg6, PsAg7,
PsAg8, PsAg10, PsAg11, PsAg12) apparent unique A. cantonensis epitopes. These epitopes could
be used in engineered receptacle proteins to develop a specific immunological diagnostic assay for
angiostrongyliasis caused by A. cantonensis.
Palabras clave en portugues
Angiostrongylus cantonensisProtease transmembrana
Aspartyl protease
Presenilina-like
Caracterização
Epítopos B
Diagnóstico imunológico
ELISA
Palabras clave en ingles
Angiostrongylus cantonensisTransmembrane protease
Aspartyl protease
Presenilin-lik
Characterization
B epitopes
Immunological diagnosis
ELISA
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