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https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/39252
Tipo de documento
ArtigoDireito Autoral
Acesso restrito
Data de embargo
2022-01-01
Coleções
- IOC - Artigos de Periódicos [12866]
Metadata
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PURIFICATION AND AMINO ACID SEQUENCE OF FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE FROM THE ELECTRIC ORGAN OF ELECTROPHORUS ELECTRICUS (L.)
Purificação e sequência de aminoácidos
Electrophorus electricus
Electrophorus electricus (L.)
Purification
Autor(es)
Afiliação
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular. Laboratório de Bioquímica de Proteínas e Peptídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Celular e Molecular. Niterói, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular. Laboratório de Bioquímica de Proteínas e Peptídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Físico-Química Biológica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Físico-Química Biológica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular. Laboratório de Bioquímica de Proteínas e Peptídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Físico-Química Biológica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Físico-Química Biológica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Resumo em Inglês
A soluble fructose-1,6-bisphosphate aldolase enzyme has been purified 50.2-fold (2.36%)
at the homogeneity from the electric organ of Electrophorus electricus by one step of DEAE-
52 anion exchange chromatography followed by Superose-12 gel filtration-FPLC. Like other
aldolase enzymes the E. electricus protein is a dimer with two identical subunits of 45 kDa.
The N-terminal (20 residues) revealed a high homology with S. aurata (75%, goldfish), R. ratus
and M. musculus (mouse, 80%) enzymes.
Palavras-chave
Frutose-1,6-bifosfato AldolasePurificação e sequência de aminoácidos
Electrophorus electricus
Palavras-chave em inglês
Fructose-1,6-bisphosphate AldolaseElectrophorus electricus (L.)
Purification
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