Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem:
https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/39252
Tipo
ArtículoDerechos de autor
Acceso restringido
Fecha del embargo
2022-01-01
Colecciones
- IOC - Artigos de Periódicos [12883]
Metadatos
Mostrar el registro completo del ítem
PURIFICATION AND AMINO ACID SEQUENCE OF FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE FROM THE ELECTRIC ORGAN OF ELECTROPHORUS ELECTRICUS (L.)
Purificação e sequência de aminoácidos
Electrophorus electricus
Electrophorus electricus (L.)
Purification
Autor
Afiliación
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular. Laboratório de Bioquímica de Proteínas e Peptídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Celular e Molecular. Niterói, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular. Laboratório de Bioquímica de Proteínas e Peptídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Físico-Química Biológica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Físico-Química Biológica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular. Laboratório de Bioquímica de Proteínas e Peptídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Físico-Química Biológica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Físico-Química Biológica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Resumen en ingles
A soluble fructose-1,6-bisphosphate aldolase enzyme has been purified 50.2-fold (2.36%)
at the homogeneity from the electric organ of Electrophorus electricus by one step of DEAE-
52 anion exchange chromatography followed by Superose-12 gel filtration-FPLC. Like other
aldolase enzymes the E. electricus protein is a dimer with two identical subunits of 45 kDa.
The N-terminal (20 residues) revealed a high homology with S. aurata (75%, goldfish), R. ratus
and M. musculus (mouse, 80%) enzymes.
Palabras clave en portugues
Frutose-1,6-bifosfato AldolasePurificação e sequência de aminoácidos
Electrophorus electricus
Palabras clave en ingles
Fructose-1,6-bisphosphate AldolaseElectrophorus electricus (L.)
Purification
Compartir