Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem:
https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/38967
Tipo
ArtículoDerechos de autor
Acceso restringido
Fecha del embargo
2025-01-01
Objetivos de Desarrollo Sostenible
03 Saúde e Bem-EstarColecciones
- IOC - Artigos de Periódicos [12836]
Metadatos
Mostrar el registro completo del ítem
THE γ SUBUNIT OF NA⁺, K⁺-ATPASE: ROLE ON ATPASE ACTIVITY AND REGULATORY PHOSPHORYLATION BY PKA
Autor
Afiliación
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Resumen en ingles
In kidney, Na⁺, K⁺-ATPase is an oligomer (αβγ) with equimolar amounts of essential α and β subunits and one small hydrophobic FXYD protein (γ subunit). This report describes γ subunit as an activator of pig kidney outer medulla Na⁺, K⁺-ATPase in aqueous medium. The effects of γ subunit on Na⁺, K⁺-ATPase were dose-dependent and preincubation-dependent. Changes in αβ/γ stoichiometry did not alter Kₘ₁ for ATP, and slightly increased Kₘ₂, but Vₘₐₓ was increased at both catalytic and regulatory sites. Hydroxylamine treatment of enzyme phosphorylated by ATP (E-P), in the presence of additional γ subunit, revealed that 52% of the E-P accumulation was not via acyl-phosphate formation. The γ subunit was phosphorylated by endogenous kinases and by commercial catalytic subunit of protein kinase A (PKA). Additionally, we demonstrated that PKA phosphorylation of γ subunit increased its capacity to stimulate ATP hydrolysis. These results suggest that γ subunit can act as an intrinsic Na⁺, K⁺-ATPase regulator in kidney.
Compartir