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https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/31088
Tipo de documento
ArtigoDireito Autoral
Acesso restrito
Data de embargo
2030-01-01
Coleções
- IOC - Artigos de Periódicos [12835]
Metadata
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CYTOSOLIC PHOSPHOLIPASE A2-DRIVEN PGE2 SYNTHESIS WITHIN UNSATURATED FATTY ACIDS-INDUCED LIPID BODIES OF EPITHELIAL CELLS
Epithelial cell
cPLA2-α
PGE2
Arachidonic acid
Oleic acid
p38 MAP kinase
Autor(es)
Afiliação
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Inflamação. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Inflamação. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Inflamação. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Inflamação. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Fisiologia e Farmacodinâmica. Laboratório de Imunofarmacologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Fisiologia e Farmacodinâmica. Laboratório de Imunofarmacologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Fisiologia e Farmacodinâmica. Laboratório de Imunofarmacologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Inflamação. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Inflamação. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Inflamação. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Inflamação. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Inflamação. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Fisiologia e Farmacodinâmica. Laboratório de Imunofarmacologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Fisiologia e Farmacodinâmica. Laboratório de Imunofarmacologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Fisiologia e Farmacodinâmica. Laboratório de Imunofarmacologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Inflamação. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Inflamação. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Resumo em Inglês
Cytoplasmic lipid bodies (also known as lipid droplets) are intracellular deposits of arachidonic acid (AA), which can be metabolized for eicosanoid generation. PGE2 is a major AA metabolite produced by epithelial cells and can modulate restoration of epithelium homeostasis after injury. We studied lipid body biogenesis and their role in AA metabolic pathway in an epithelial cell line derived from normal rat intestinal epithelium, IEC-6 cells. Lipid bodies were virtually absent in confluent IEC-6 cells. Stimulation of confluent IEC-6 cells with unsaturated fatty acids, including AA or oleic acid (OA), induced rapid lipid body assembly that was independent on its metabolism to PGE(2), but dependent on G-coupled receptor-driven signaling through p38, PKC, and PI3 K. Newly formed lipid bodies compartmentalized cytosolic phospholipase (cPL)A(2)-alpha, while facilitated AA mobilization and synthesis of PGE(2) within epithelial cells. Thus, both lipid body-related events, including highly regulated biogenesis and functional assembly of cPLA (2)-alpha-driven enhanced AA mobilization and PGE(2)production, may have key roles in epithelial cell-driven inflammatory functions, and may represent relevant therapeutic targets of epithelial pathologies.
Palavras-chave em inglês
Lipid dropletEpithelial cell
cPLA2-α
PGE2
Arachidonic acid
Oleic acid
p38 MAP kinase
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