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DIVERSITY OF METALLOPROTEINASES IN BOTHROPS NEUWIEDI SNAKE VENOM TRANSCRIPTS: EVIDENCES FOR RECOMBINATION BETWEEN DIFFERENT CLASSES OF SVMPS
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Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil
Instituto Butantan. Laboratório de Herpetotologia. São Paulo, SP, Brasil
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil
Instituto Butantan. Laboratório de Herpetotologia. São Paulo, SP, Brasil
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil
Resumen en ingles
Snake venom metalloproteinases (SVMPs) are widely distributed in snake venoms and are versatile toxins, targeting many important elements involved in hemostasis, such as basement membrane proteins, clotting proteins, platelets, endothelial and inflammatory cells. The functional diversity of SVMPs is in part due to the structural organization of different combinations of catalytic, disintegrin, disintegrin-like and cysteine-rich domains, which categorizes SVMPs in 3 classes of precursor molecules (PI, PII and PIII) further divided in 11 subclasses, 6 of them belonging to PII group. This heterogeneity is currently correlated to genetic accelerated evolution and post-translational modifications.
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