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https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/25525
Tipo de documento
ArtigoDireito Autoral
Acesso restrito
Data de embargo
2030-01-01
Objetivos de Desenvolvimento Sustentável
14 Vida na águaColeções
- IOC - Artigos de Periódicos [12708]
Metadata
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STRUCTURAL AND BIOLOGICAL CHARACTERIZATION OF NATTECTIN, A NEW C-TYPE LECTIN FROM THE VENOMOUS FISH THALASSOPHRYNE NATTERERI
C-type lectin
Galactose
Inflammation
Fish venom
Thalassophryne nattereri
Autor(es)
Afiliação
Instituto Butantan. Laboratório Especial de Toxinologia Aplicada/. São Paulo, SP, Brasil.
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Laboratório Nacional de Computação Científica. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Instituto Butantan. Centro de Biotecnologia. São Paulo, SP, Brasil.
Instituto Butantan. Centro de Biotecnologia. São Paulo, SP, Brasil.
Instituto Butantan. Laboratório Especial de Toxinologia Aplicada/. São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil.
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Laboratório Nacional de Computação Científica. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Instituto Butantan. Centro de Biotecnologia. São Paulo, SP, Brasil.
Instituto Butantan. Centro de Biotecnologia. São Paulo, SP, Brasil.
Instituto Butantan. Laboratório Especial de Toxinologia Aplicada/. São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Instituto Butantan. Laboratório de Imunopatologia. São Paulo, SP, Brasil.
Resumo em Inglês
Lectins are glycan-binding receptors that recognize glycan epitopes on foreign pathogens and in the host systems. They can be involved in functions that include innate immunity, development, immune regulation and homeostasis. Several lectins have been purified and characterized from fish species. In this work, using cation-exchange chromatography, a galactose-specific lectin belonging to the family of C-type lectins was isolated from the venom of the Brazilian venomous fish Thalassophryne nattereri. Nattectin is a basic, non-glycosilated, 15 kDa monomeric protein. It exhibits hemagglutination activity that is independent of Ca(2+). We also demonstrated a lectin activity for Nattectin in the innate immune system, especially in neutrophil mobilization in mice, indicating that marine organisms are source of immunomodulator agents.
Palavras-chave em inglês
NattectinC-type lectin
Galactose
Inflammation
Fish venom
Thalassophryne nattereri
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