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https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/25182
Tipo de documento
ArtigoDireito Autoral
Acesso restrito
Data de embargo
2030-01-01
Coleções
- IOC - Artigos de Periódicos [12642]
Metadata
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UNVEILING ALTERATIVE SPLICE DIVERSITY FROM HUMAN OLIGODENDROCYTE PROTEOME DATA
Bioinformatics
Oligodendrocytes
Proteogenomics
Proteomics
Autor(es)
Afiliação
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Genômica Funcional e Bioinformática. Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Instituto Nacional de Câncer. Coordenação de Pesquisa Clínica. Unidade de Bioinformática. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Genômica Funcional e Bioinformática. Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Instituto Nacional de Câncer. Coordenação de Pesquisa Clínica. Unidade de Bioinformática. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Nacional de Câncer. Coordenação de Pesquisa Clínica. Unidade de Bioinformática. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Laboratório de Espectrometria de Massa. Campinas, SP, Brasil.
Universiidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia. Departamento de Bioquímica e Biologia de Tecidos. Laboratório de Neuroproteômica. Campinas, SP, Brasil .
Instituto Nacional de Câncer. Coordenação de Pesquisa Clínica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
entro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Laboratório de Espectrometria de Massa. Campinas, SP, Brasil.
Universidade Federal Fluminense. Departamento de Imunobiologia. Niterói, RJ,Brasil / Instituto Nacional de Câncer. Programa de Biologia Celular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil
Universiidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia. Departamento de Bioquímica e Biologia de Tecidos. Laboratório de Neuroproteômica. Campinas, SP, Brasil .
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Genômica Funcional e Bioinformática. Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Instituto Nacional de Câncer. Coordenação de Pesquisa Clínica. Unidade de Bioinformática. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Genômica Funcional e Bioinformática. Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Instituto Nacional de Câncer. Coordenação de Pesquisa Clínica. Unidade de Bioinformática. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Nacional de Câncer. Coordenação de Pesquisa Clínica. Unidade de Bioinformática. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Laboratório de Espectrometria de Massa. Campinas, SP, Brasil.
Universiidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia. Departamento de Bioquímica e Biologia de Tecidos. Laboratório de Neuroproteômica. Campinas, SP, Brasil .
Instituto Nacional de Câncer. Coordenação de Pesquisa Clínica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
entro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Laboratório de Espectrometria de Massa. Campinas, SP, Brasil.
Universidade Federal Fluminense. Departamento de Imunobiologia. Niterói, RJ,Brasil / Instituto Nacional de Câncer. Programa de Biologia Celular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil
Universiidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia. Departamento de Bioquímica e Biologia de Tecidos. Laboratório de Neuroproteômica. Campinas, SP, Brasil .
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Genômica Funcional e Bioinformática. Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Instituto Nacional de Câncer. Coordenação de Pesquisa Clínica. Unidade de Bioinformática. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Resumo em Inglês
Oligodendrocytes produce and maintain the myelin sheath of axons in the central nervous system. Because misassembled myelin sheaths have been associated with brain disorders such as multiple sclerosis and schizophrenia, recent advances have been made towards the description of the oligodendrocyte proteome. The identification of splice variants represented in the proteome is as important as determining the level of oligodendrocyte-associated proteins. Here, we used an oligodendrocyte proteome dataset deposited in ProteomeXchange to search against a customized protein sequence file containing computationally predicted splice variants. Our approach resulted in the identification of 39 splice variants, including one variant from the GTPase KRAS gene and another from the human glutaminase gene family. We also detected the mRNA expression of five selected splice variants and demonstrated that a fraction of these have their canonical proteins participating in direct protein-protein interactions. In conclusion, we believe our findings contribute to the molecular characterization of oligodendrocytes and may encourage other research groups working with central nervous system disorders to investigate the biological significance of these splice variants. The splice variants identified in this study may encode proteins that could be targeted in novel treatment strategies and diagnostic methods.
Palavras-chave em inglês
Alternative splicingBioinformatics
Oligodendrocytes
Proteogenomics
Proteomics
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