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https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/21039
Tipo de documento
ArtigoDireito Autoral
Acesso restrito
Data de embargo
2030-01-01
Coleções
- IOC - Artigos de Periódicos [12642]
Metadata
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DETECTION OF MATRIX METALLOPEPTIDASE-9-LIKE PROTEINS IN TRYPANOSOMA CRUZI
Autor(es)
Melo, Ana Cristina Nogueira de
Souza, Edilma Paraguai de
Elias, Camila Guarany Ramalho
Santos, André Luis Souza dos
Branquinha, Marta Helena
Levy, Claudia Masini d'Avila
Reis, Flávia Coelho Garcia dos
Costa, Tatiana Ferreira Rocha
Lima, Ana Paula Cabral de Araujo
Pereira, Mirian Claudia de Souza
Meirelles, Maria Nazareth Leal
Vermelho, Alane Beatriz
Souza, Edilma Paraguai de
Elias, Camila Guarany Ramalho
Santos, André Luis Souza dos
Branquinha, Marta Helena
Levy, Claudia Masini d'Avila
Reis, Flávia Coelho Garcia dos
Costa, Tatiana Ferreira Rocha
Lima, Ana Paula Cabral de Araujo
Pereira, Mirian Claudia de Souza
Meirelles, Maria Nazareth Leal
Vermelho, Alane Beatriz
Afiliação
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Bioquímica e Biologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chags Filho. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chags Filho. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chags Filho. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Ultraestrutura e Biologia Celular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Ultraestrutura e Biologia Celular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Bioquímica e Biologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chags Filho. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chags Filho. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chags Filho. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Ultraestrutura e Biologia Celular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Ultraestrutura e Biologia Celular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Resumo em Inglês
In this study, the cell-associated and extracellular peptidases of Trypanosoma cruzi grown in modified Roitman's complex (MRC) medium were analyzed by measuring peptidase activity in gelatin-containing zymograms. Our results showed that the cell-associated peptidases as well as peptidases extracellularly released by T. cruzi displayed two distinct proteolytic classes: cysteine and metallopeptidase activities. The major cysteine peptidase, cruzipain, synthesized by T. cruzi cells was detected in cellular parasite content, as a 50kDa reactive polypeptide, after probing with anti-cruzipain antibody. In addition, metallo-type peptidases belonging to the matrix metallopeptidase-9 (MMP-9) family were revealed, after Western blotting, as a 97kDa protein band in cellular extract and an 85kDa polypeptide in both cellular and secreted parasite extracts. The MMP-9-like activity present in cells and spent culture medium was immunoprecipitated by an anti-MMP-9 polyclonal antibody. The surface location of MMP-9-like proteins in T. cruzi was also evidenced by means of flow cytometry analysis. Furthermore, doxycycline that has direct MMP-9 inhibiting properties in vitro, inhibited MMP-9-like activities in gel zymography, immunoprecipitation and flow cytometry analyses. This is the first report of the presence of MMP-9-like molecules in T. cruzi. The presence of a matrix extracellular-degrading enzyme may play a role in the T. cruzi-host cell interaction, making this enzyme a potential target for future drug development against this pathogenic trypanosomatid.
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