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Artigo
Direito Autoral
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2030-01-01
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CYTOCHEMICAL LOCALIZATION OF ATP DIPHOSPHOHYDROLASE FROM LEISHMANIA (VIANNIA) BRAZILIENSIS PROMASTIGOTES AND IDENTIFICATION OF AN ANTIGENIC AND CATALYTICALLY ACTIVE ISOFORM
Soares, F. A. Rezende et al. | Data do documento: 2010
Autor(es)
Soares, F. A. Rezende
Campos, C. Carvalho
Marques, M. J.
Porcino, G. N.
Giarola, N. L. L.
Costa, B. L. S.
Rodrigues, A. Taunay
Pinto, P. Faria
Souza, M. A.
Diniz, V. A.
Corte-Real, S.
Juliano, M. A.
Juliano, L.
Vasconcelos, E. G.
Afiliação
Universidade Federal de Juiz de Fora. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia, Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia, Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia, Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil / Universidade Federal de Alfenas. Departamento de Ciências Biológicas. Alfenas, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia, Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia, Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia, Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia, Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia, Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia, Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil / Universidade Federal de Uberlândia. Instituto de Ciências Biomédicas. Laboratório de Imunologia. Uberlândia, MG, Brasil .
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade Federal de São Paulo. Escola Paulista de Medicina. Departamento de Biofísica. São Paulo, SP, Brasil. .
Universidade Federal de São Paulo. Escola Paulista de Medicina. Departamento de Biofísica. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia, Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Resumo em Inglês
An ATP diphosphohydrolase (EC 3.6.1.5) activity was identified in a Leishmania (Viannia) braziliensis promastigotes preparation (Lb). Ultrastructural cytochemical microscopy showed this protein on the parasite surface and also stained a possible similar protein at the mitochondrial membrane. Isolation of an active ATP diphosphohydrolase isoform from Lb was obtained by cross-immunoreactivity with polyclonal anti-potato apyrase antibodies. These antibodies, immobilized on Protein A-Sepharose, immunoprecipitated a polypeptide of approximately 48 kDa and, in lower amount, a polypeptide of approximately 43 kDa, and depleted 83% ATPase and 87% of the ADPase activities from detergent-homogenized Lb. Potato apyrase was recognized in Western blots by IgG antibody from American cutaneous leishmaniasis (ACL) patients, suggesting that the parasite and vegetable proteins share antigenic conserved epitopes. Significant IgG seropositivity in serum samples diluted 1:50 from ACL patients (n=20) for Lb (65%) and potato apyrase (90%) was observed by ELISA technique. Significant IgG antibody reactivity was also observed against synthetic peptides belonging to a conserved domain from L. braziliensis NDPase (80% seropositivity) and its potato apyrase counterpart (50% seropositivity), in accordance with the existence of shared antigenic epitopes and demonstrating that in leishmaniasis infection the domain r82-103 from L. braziliensis NDPase is a target for the human immune response.
Palavras-chave
Leishmaniose cutânea americana
Leishmania braziliensis
ectoenzima
 
Palavras-chave em inglês
ATP diphosphohydrolase
potato apyrase
NDPase
GDPase
ecto-enzyme
Leishmania (Viannia) braziliensis
American cutaneous leishmaniasis
 
DeCS
Apirase
Editor
Cambridge University Press
Referência
SOARES, F. A. Rezende; et al. Cytochemical localization of ATP diphosphohydrolase from Leishmania (Viannia) braziliensis promastigotes and identification of an antigenic and catalytically active isoform. Parasitology, v.137, p.773-783, 2010.
DOI
10.1017/S0031182009991661
ISSN
0031-1820