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https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/18705
Tipo de documento
ArtigoDireito Autoral
Acesso restrito
Data de embargo
2030-01-01
Coleções
- IOC - Artigos de Periódicos [12642]
Metadata
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IDENTIFICATION OF A CRAB GILL FXYD2 PROTEIN AND REGULATION OF CRAB MICROSOMAL NA,K-ATPASE ACTIVITY BY MAMMALIAN FXYD2 PEPTIDE
FXYD2 peptide
Gill microsome
Endogenous kinase
Phosphorylation
Euryhaline crab
Autor(es)
Afiliação
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade de São Paulo. Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras. Departamento de Química. Ribeirão Preto, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras. Departamento de Química. Ribeirão Preto, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras. Departamento de Biologia. Ribeirão Preto, SP, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade de São Paulo. Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras. Departamento de Química. Ribeirão Preto, SP, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade de São Paulo. Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras. Departamento de Química. Ribeirão Preto, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras. Departamento de Química. Ribeirão Preto, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras. Departamento de Biologia. Ribeirão Preto, SP, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade de São Paulo. Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras. Departamento de Química. Ribeirão Preto, SP, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Laboratório de Estrutura e Regulação de Proteínas e ATPases. Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Resumo em Inglês
This investigation discloses the recognition of an FXYD2 protein in a microsomal Na,K-ATPase preparation from the posterior gills of the blue crab, Callinectes danae, by a mammalian (rabbit) FXYD2 peptide specific antibody (γC(33)) and MALDI-TOF-TOF mass spectrometry techniques. This is the first demonstration of an invertebrate FXYD2 protein. The addition of exogenous pig FXYD2 peptide to the crab gill microsomal fraction stimulated Na,K-ATPase activity in a dose-dependent manner. Exogenous pig FXYD2 also considerably increased enzyme affinity for K(+), ATP and NH(4)(+). K(0.5) for Na(+) was unaffected. Exogenous pig FXYD2 increased the V(max) for stimulation of gill Na,K-ATPase activity by Na(+), K(+) and ATP, by 30% to 40%. The crab gill FXYD2 is phosphorylated by PKA, suggesting a regulatory function similar to that known for the mammalian enzyme. The PKA-phosphorylated pig FXYD2 peptide stimulated the crab gill Na,K-ATPase activity by 80%, about 2-fold greater than did the non-phosphorylated peptide. Stimulation by the PKC-phosphorylated pig FXYD2 peptide was minimal. These findings confirm the presence of an FXYD2 peptide in the crab gill Na,K-ATPase and demonstrate that this peptide plays an important role in regulating enzyme activity.
Palavras-chave em inglês
Na,K-ATPaseFXYD2 peptide
Gill microsome
Endogenous kinase
Phosphorylation
Euryhaline crab
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