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TEMPORIZIN AND TEMPORIZIN-1 PEPTIDES AS NOVEL CANDIDATES FOR ELIMINATING TRYPANOSOMA CRUZI
Doença de Chagas
Temporizin
Peptídeos antimicrobianos
temporizin-1
Chagas Disease
Temporizin
Antimicrobial peptides
temporizin-1
Autor
Afiliación
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde (CDTS). Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para a Inovação em Doenças Negligenciadas (INCT-IDN). Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Bioquímica Experimental e Computacional de Produtos Farmacêuticos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz, Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxoplasmose e outras Protozoonoses. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Imunomodulação e Protozoologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Imunomodulação e Protozoologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Adolfo Lutz. Seção de Microscopia Eletrônica. Araçatuba, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Comunicação Celular. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde (CDTS). Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Celular e Molecular. Niterói, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz, Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxoplasmose e outras Protozoonoses. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Imunomodulação e Protozoologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Imunomodulação e Protozoologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Adolfo Lutz. Seção de Microscopia Eletrônica. Araçatuba, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Comunicação Celular. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde (CDTS). Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Celular e Molecular. Niterói, RJ, Brasil.
Resumen en ingles
Tropical diseases caused by parasitic infections continue to cause socioeconomic distress
worldwide. Among these, Chagas disease has become a great concern because of globalization.
Caused by Trypanosoma cruzi, there is an increasing need to discover new, more
effective methods to manage infections that minimize disease onset. Antimicrobial peptides
represent a possible solution to this challenge. As effector molecules of the innate immune
response against pathogens, they are the first line of defense found in all multi-cellular
organisms. In amphibians, temporins are a large family of antimicrobial peptides found in
skin secretions. Their functional roles and modes of action present unique properties that
indicate possible candidates for therapeutic applications. Here, we investigated the trypanocide
activity of temporizin and temporizin-1. Temporizin is an artificial, hybrid peptide containing
the N-terminal region of temporin A, the pore-forming region of gramicidin and a Cterminus
consisting of alternating leucine and lysine. Temporizin-1 is a modification of temporizin
with a reduction in the region responsible for insertion into membranes. Their activities
were evaluated in a cell permeabilization assay by flow cytometry, an LDH release
assay, electron microscopy, an MTT assay and patch clamp experiments. Both temporizin
and temporizin-1 demonstrated toxicity against T. cruzi with temporizin displaying slightly
more potency. At concentrations up to 100 μg/ ml, both peptides exhibited low toxicity in
J774 cells, a macrophage lineage cell line, and no toxicity was observed in mouse primary
peritoneal macrophages. In contrast, the peptides showed some toxicity in rat adenoma
GH3 cells and Jurkat human lymphoma cells with temporizin-1 displaying lower toxicity. In
summary, a shortened form of the hybrid temporizin peptide, temporizin-1, was efficient at killing T. cruzi and it has low toxicity in wild-type mammalian cells. These data suggest that
temporizin-1 might be a candidate for Chagas disease therapy.
Palabras clave en portugues
Trypanosoma cruziDoença de Chagas
Temporizin
Peptídeos antimicrobianos
temporizin-1
Palabras clave en ingles
Trypanosoma cruziChagas Disease
Temporizin
Antimicrobial peptides
temporizin-1
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