Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem:
https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/15602
Tipo
ArtículoDerechos de autor
Acceso abierto
Colecciones
Metadatos
Mostrar el registro completo del ítem
CRYSTAL STRUCTURE OF JARARACUSSIN-I: THE HIGHLY NEGATIVELY CHARGED CATALYTIC INTERFACE CONTRIBUTES TO MACROMOLECULAR SELECTIVITY IN SNAKE VENOM THROMBIN-LIKE ENZYMES
Autor
Afiliación
Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. Departamento de Física. Centro Multiusuário de Inovação Biomolecular, São Jose do Rio Preto, SP, Brasil.
Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Campinas, SP, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Carlos Chagas. Curitiba, PR, Brasil.
Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. Departamento de Física. Centro Multiusuário de Inovação Biomolecular, São Jose do Rio Preto, SP, Brasil.
Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. Departamento de Física. Centro Multiusuário de Inovação Biomolecular, São Jose do Rio Preto, SP, Brasil.
Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. Departamento de Física. Centro Multiusuário de Inovação Biomolecular, São Jose do Rio Preto, SP, Brasil.
Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Campinas, SP, Brasil.
Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. Departamento de Física. Centro Multiusuário de Inovação Biomolecular, São Jose do Rio Preto, SP, Brasil.
Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Campinas, SP, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Carlos Chagas. Curitiba, PR, Brasil.
Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. Departamento de Física. Centro Multiusuário de Inovação Biomolecular, São Jose do Rio Preto, SP, Brasil.
Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. Departamento de Física. Centro Multiusuário de Inovação Biomolecular, São Jose do Rio Preto, SP, Brasil.
Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. Departamento de Física. Centro Multiusuário de Inovação Biomolecular, São Jose do Rio Preto, SP, Brasil.
Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Campinas, SP, Brasil.
Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. Departamento de Física. Centro Multiusuário de Inovação Biomolecular, São Jose do Rio Preto, SP, Brasil.
Resumen en ingles
Snake venom serine proteinases (SVSPs) are hemostatically active toxins that perturb the maintenance and regulation of both the blood coagulation cascade and fibrinolytic feedback system at specific points, and hence, are widely used as tools in pharmacological and clinical diagnosis. The crystal structure of a thrombin-like enzyme (TLE) from Bothrops jararacussu venom (Jararacussin-I) was determined at 2.48 Å resolution. This is the first crystal structure of a TLE and allows structural comparisons with both the Agkistrodon contortrix contortrix Protein C Activator and the Trimeresurus stejnegeri plasminogen activator. Despite the highly conserved overall fold, significant differences in the amino acid compositions and three-dimensional conformations of the loops surrounding the active site significantly alter the molecular topography and charge distribution profile of the catalytic interface. In contrast to other SVSPs, the catalytic interface of Jararacussin-I is highly negatively charged, which contributes to its unique macromolecular selectivity.
Compartir