Use este identificador para citar ou linkar para este item:
https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/15539
Tipo de documento
ArtigoDireito Autoral
Acesso aberto
Coleções
- IOC - Artigos de Periódicos [12642]
Metadata
Mostrar registro completo
LEISHMANIA (VIANNIA) BRAZILIENSIS NUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE DIPHOSPHOHYDROLASE (NTPDASE 1): LOCALIZATION AND IN VITRO INHIBITION OF PROMASTIGOTES GROWTH BY POLYCLONAL ANTIBODIES
ATP diphosphohydrolase
NTPase
Peptide
Leishmaniasis
Immunocytochemical
Autor(es)
Afiliação
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Alfenas. Instituto de Ciências Biomédicas. Departamento de Ciências Biológicas. Alfenas, MG, Brasil.
Universidade Federal de São Paulo. Escola Paulista de Medicina. Departamento de Biofísica. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade Federal de São Paulo. Escola Paulista de Medicina. Departamento de Biofísica. São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Universidade Federal de Alfenas. Instituto de Ciências Biomédicas. Departamento de Ciências Biológicas. Alfenas, MG, Brasil.
Universidade Federal de São Paulo. Escola Paulista de Medicina. Departamento de Biofísica. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade Federal de São Paulo. Escola Paulista de Medicina. Departamento de Biofísica. São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal de Juiz de Fora. Instituto de Ciências Biológicas. Departamento de Bioquímica. Pós-Graduação em Imunologia e DIP/Genética e Biotecnologia. Juiz de Fora, MG, Brasil.
Resumo em Inglês
Nucleoside triphosphate diphosphohydrolase (NTPDase) activity was recently characterized in Leishmania (Viannia) braziliensis promastigotes (Lb), and an antigenic conserved domain (r82-121) from the specific NTPDase 1 isoform was identified. In this work, mouse polyclonal antibodies produced against two synthetic peptides derived from this domain (LbB1LJ, r82-103; LbB2LJ, r102-121) were used. The anti-LbB1LJ or anti-LbB2LJ antibodies were immobilized on protein A-sepharose and immunoprecipitated the NTPDase 1 of 48 kDa and depleted approximately 40% of the phosphohydrolytic activity from detergent-homogenized Lb preparation. Ultrastructural immunocytochemical microscopy identified the NTPDase 1 on the parasite surface and in its subcellular cytoplasmic vesicles, mitochondria, kinetoplast and nucleus. The ATPase and ADPase activities of detergent-homogenized Lb preparation were partially inhibited by anti-LbB1LJ antibody (43-79%), which was more effective than that inhibition (18-47%) by anti-LbB2LJ antibody. In addition, the immune serum anti-LbB1LJ (67%) or anti-LbB2LJ (33%) was cytotoxic, significantly reducing the promastigotes growth in vitro. The results appoint the conserved domain from the L. braziliensis NTPDase as an important target for inhibitor design and the potential application of these biomolecules in experimental protocols of disease control.
Palavras-chave em inglês
ApyraseATP diphosphohydrolase
NTPase
Peptide
Leishmaniasis
Immunocytochemical
Compartilhar