Please use this identifier to cite or link to this item:
https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/13718
Type
ArticleCopyright
Restricted access
Collections
- IOC - Artigos de Periódicos [12642]
Metadata
Show full item record
A TRYPSIN INHIBITOR FROM CLITORIA FAIRCHILDIANA COTYLEDONS IS ACTIVE AGAINST DIGESTIVE ENZYMES OF AEDES AEGYPTI LARVAE
Clitoria fairchildiana
Insect digestive proteases
Midgut larval enzymes
Trypsin inhibitor
Author
Affilliation
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos de Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Biotecnologia. Campos de Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos de Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos de Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Biotecnologia. Campos de Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos de Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Abstract
Aedes aegypti, the principal mosquito vector of yellow fever, dengue fever and chikungunya
fever virus-transmitted diseases, is an insect closely associated with humans and their housing
habitats. As there is no commercially available vaccine, prevention is the most suggested form of
avoiding disease spreading and a number of studies are being developed in order to give support to vector control operations.
The present study reports on the identification of a trypsin inhibitor isolated from cotyledons of the Clitoria
fairchildiana amazonic tree seeds, which was able to reduce by 87.93 % the activity of digestive enzymes of fourth instar
A. aegypti larva. A partial amino acid sequence showed strong similarity with sequences from several trypsin inhibitors already
reported in the literature. The 13,000 Da isolated inhibitor was seen to be active solely against trypsin-like enzymes,
neither acting on papain, -amylase nor on other serine proteases, such as elastase, chymotrypsin or subtilisin. At least six
from seven active digestive proteases from A. aegypti larvae, visualized by zymography, were severely affected soon after
exposed to the inhibitor. The strong and specific action of the isolated inhibitor against trypsin digestive enzymes of this
insect vector led us to believe that this protein may be a good candidate for a prospective alternative biocontrol method.
Keywords
Aedes aegyptiClitoria fairchildiana
Insect digestive proteases
Midgut larval enzymes
Trypsin inhibitor
Share