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UP-REGULATION OF SUMO E3 LIGASES DURING LUNG SCHISTOSOMULA AND ADULT WORM STAGES
PIAS
RanBP2
Schistosomula development
Differential expression
Autor
Afiliación
Universidade Federal de Ouro Preto. Instituto de Ciências Exatas e Biológicas. Núcleo de Pesquisas em Ciências Biológicas. Ouro Preto, MG, Brazil
Universidade Federal de Uberlândia. Instituto de Genética e Bioquímica. Patos de Minas, MG, Brasil
Universidade de São Paulo. Departamento de Parasitologia. São Paulo, SP, Brazil
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Pesquisas René Rachou. Belo Horizonte, MG, Brazil
Universidade de São Paulo. Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto. São Paulo, SP, Brazil
Universidade Federal de Ouro Preto. Instituto de Ciências Exatas e Biológicas. Núcleo de Pesquisas em Ciências Biológicas. Ouro Preto, MG, Brazil
Universidade Federal de Ouro Preto. Instituto de Ciências Exatas e Biológicas. Núcleo de Pesquisas em Ciências Biológicas. Ouro Preto, MG, Brazil
Universidade Federal de Uberlândia. Instituto de Genética e Bioquímica. Patos de Minas, MG, Brasil
Universidade de São Paulo. Departamento de Parasitologia. São Paulo, SP, Brazil
Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Pesquisas René Rachou. Belo Horizonte, MG, Brazil
Universidade de São Paulo. Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto. São Paulo, SP, Brazil
Universidade Federal de Ouro Preto. Instituto de Ciências Exatas e Biológicas. Núcleo de Pesquisas em Ciências Biológicas. Ouro Preto, MG, Brazil
Universidade Federal de Ouro Preto. Instituto de Ciências Exatas e Biológicas. Núcleo de Pesquisas em Ciências Biológicas. Ouro Preto, MG, Brazil
Resumen en ingles
Small ubiquitin-like modifier (SUMO) conjugation of proteins occurs through a concert action of enzymes using a similar ubiquitination mechanism. After a C-terminal peptide is cleaved from the SUMO precursor by a protease to reveal a di-glycine motif, SUMO is activated by an E1 enzyme (Aos1/Uba2) and conjugated to target proteins by the sole E2 enzyme (Ubc9) guided to the appropriate substrates by the SUMO E3 ligase. Previous reports from our group showed that Schistosoma mansoni has two paralogs of SUMO: one E2 conjugation Ubc9 and two SUMO-specific proteases (SENPs). The differential gene expression profile observed for SUMO pathway genes throughout the S. mansoni life cycle attests for the distinct patterns of SUMO conjugates observed during parasite development particularly during the cercariae to schistosomula transition. To continue this investigation, we here analysed the repertoire of SUMO E3 ligases and their expression profiles during cercariae/schistosomula transition. In silico analysis through S. mansoni databases showed two conserved SUMO E3 ligases: protein inhibitor of activated STAT (PIAS) and Ran-binding protein 2 (RanBP2). Furthermore, expression levels of the SUMO E3 ligases were measured by qRT-PCR using total RNA from cercariae, adult worms and mechanically transformed schistosomula. Our data showed an up-regulation of expression in lung schistosomula and adult worm stages. In conclusion, the differential expression of SmPIAS and SmRanBP2 during schistosomula development was similar to the expression levels of all genes related to SUMO conjugation, thereby suggesting that the control of protein activity, localisation or stability during cercariae to schistosomula transition is SUMO-dependent.
Palabras clave en ingles
SUMOE3 ligasesPIAS
RanBP2
Schistosomula development
Differential expression
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