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PROTEOMIC ANALYSIS OF HCC-1954 AND MCF-7 CELL LINES HIGHLIGHTS CROSSTALK BETWEEN V AND 1 INTEGRINS, E-CADHERIN AND HER-2
Author
Affilliation
Instituto Nacional do Câncer. Coordenação de Pesquisa. Programa de Oncobiologia Celular e Molecular (POCM). Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Unidade de Espectrometria de Massas e Proteômica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Unidade de Espectrometria de Massas e Proteômica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Laboratório de Hemostase e Venenos (LABHEMOVEN). Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Nacional do Câncer. Coordenação de Pesquisa. Programa de Oncobiologia Celular e Molecular (POCM). Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Nacional do Câncer. Coordenação de Pesquisa. Programa de Oncobiologia Celular e Molecular (POCM). Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Ciências Biomédicas. Laboratório de Proliferação e Diferenciação Celular. Rio de Janeiero, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Ciências Biomédicas e Hospital Universitário Clementino Fraga Filho. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório Interdisciplinar de Pesquisas Médicas (LIPMed). Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Unidade de Espectrometria de Massas e Proteômica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Laboratório de Hemostase e Venenos (LABHEMOVEN). Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Unidade de Espectrometria de Massas e Proteômica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Laboratório de Hemostase e Venenos (LABHEMOVEN). Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Nacional do Câncer. Coordenação de Pesquisa. Programa de Oncobiologia Celular e Molecular (POCM). Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Nacional do Câncer. Coordenação de Pesquisa. Programa de Oncobiologia Celular e Molecular (POCM). Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Ciências Biomédicas. Laboratório de Proliferação e Diferenciação Celular. Rio de Janeiero, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Ciências Biomédicas e Hospital Universitário Clementino Fraga Filho. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório Interdisciplinar de Pesquisas Médicas (LIPMed). Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Unidade de Espectrometria de Massas e Proteômica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Laboratório de Hemostase e Venenos (LABHEMOVEN). Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Abstract
Overexpression of human epidermal growth factor receptor-2 (HER-2) occurs in 20% of
all breast cancer subtypes, especially those that present the worst prognostic outcome through a
very invasive and aggressive tumour. HCC-1954 (HER-2+) is a highly invasive, metastatic cell
line, whereas MCF-7 is mildly aggressive and non-invasive. We investigated membrane proteins
from both cell lines that could have a pivotal biological significance in metastasis. Membrane
protein enrichment for HCC-1954 and MCF-7 proteomic analysis was performed. The samples
were analysed and quantified by mass spectrometry. High abundance membrane proteins were
confirmed by Western blot, immunofluorescence, and flow cytometry. Protein interaction prediction
and correlations with the Cancer Genome Atlas (TCGA) patient data were conducted by bioinformatic
analysis. In addition, 1 integrin expression was analysed by Western blot in cells upon trastuzumab
treatment. The comparison between HCC-1954 and MCF-7 membrane-enriched proteins revealed
that proteins involved in cytoskeleton organisation, such as HER-2, v and 1 integrins, E-cadherin,
and CD166 were more abundant in HCC-1954. 1 integrin membrane expression was higher in the
HCC-1954 cell line resistant after trastuzumab treatment. TCGA data analysis showed a trend toward
a positive correlation between HER-2 and 1 integrin in HER-2+ breast cancer patients. Differences
in protein profile and abundance reflected distinctive capabilities for aggressiveness and invasiveness
between HCC-1954 and MCF-7 cell line phenotypes. The higher membrane 1 integrin expression
after trastuzumab treatment in the HCC-1954 cell line emphasised the need for investigating the
contribution of 1 integrin modulation and its effect on the mechanism of trastuzumab resistance.
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