Please use this identifier to cite or link to this item:
https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/25580
Type
ArticleCopyright
Restricted access
Embargo date
2030-01-01
Collections
- IOC - Artigos de Periódicos [12488]
Metadata
Show full item record
PROFILING THE PROTEOME OF THE VENOM FROM THE SOCIAL WASP POLYBIA PAULISTA: A CLUE TO UNDERSTAND THE ENVENOMING MECHANISM
veneno de vespa social
Alergia
imunorreatividade
Eletroforese 2-D
espectrometria de massa
mecanismo de envenenamento
Himenópteros
Polybia paulista
Hymenoptera
allergy
immunoreactivity
2-D electrophoresis
mass spectrometry
envenoming mechanism
Author
Affilliation
Universidade Estadual de São Paulo. Instituto de Biociências de Rio Claro. Departamento de Biologia. Centro de Estudos de Insetos Sociais. Rio Claro, SP, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia. Brasil.
Universidade de São Paulo. Hospital de Clínicas. Disciplina de Alergia e Imunologia. São Paulo, SP, Brasil
Universidade Estadual de São Paulo. Instituto de Biociências de Rio Claro. Departamento de Biologia. Centro de Estudos de Insetos Sociais. Rio Claro, SP, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia. Brasil.
Universidade Estadual de São Paulo. Instituto de Biociências de Rio Claro. Departamento de Biologia. Centro de Estudos de Insetos Sociais. Rio Claro, SP, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia. Brasil.
Universidade Estadual de São Paulo. Instituto de Biociências de Rio Claro. Departamento de Biologia. Centro de Estudos de Insetos Sociais. Rio Claro, SP, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia. Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Fisiologia e Farmacodinâmica. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade de São Paulo. Hospital de Clínicas. Disciplina de Alergia e Imunologia. São Paulo, SP, Brasil
Universidade de São Paulo. Hospital de Clínicas. Disciplina de Alergia e Imunologia. São Paulo, SP, Brasil
Universidade Estadual de São Paulo. Instituto de Biociências de Rio Claro. Departamento de Biologia. Centro de Estudos de Insetos Sociais. Rio Claro, SP, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia. Brasil / Universidade de São Paulo. Hospital de Clínicas. Disciplina de Alergia e Imunologia. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Hospital de Clínicas. Disciplina de Alergia e Imunologia. São Paulo, SP, Brasil
Universidade Estadual de São Paulo. Instituto de Biociências de Rio Claro. Departamento de Biologia. Centro de Estudos de Insetos Sociais. Rio Claro, SP, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia. Brasil.
Universidade Estadual de São Paulo. Instituto de Biociências de Rio Claro. Departamento de Biologia. Centro de Estudos de Insetos Sociais. Rio Claro, SP, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia. Brasil.
Universidade Estadual de São Paulo. Instituto de Biociências de Rio Claro. Departamento de Biologia. Centro de Estudos de Insetos Sociais. Rio Claro, SP, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia. Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Fisiologia e Farmacodinâmica. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade de São Paulo. Hospital de Clínicas. Disciplina de Alergia e Imunologia. São Paulo, SP, Brasil
Universidade de São Paulo. Hospital de Clínicas. Disciplina de Alergia e Imunologia. São Paulo, SP, Brasil
Universidade Estadual de São Paulo. Instituto de Biociências de Rio Claro. Departamento de Biologia. Centro de Estudos de Insetos Sociais. Rio Claro, SP, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia. Brasil / Universidade de São Paulo. Hospital de Clínicas. Disciplina de Alergia e Imunologia. São Paulo, SP, Brasil.
Abstract
The study reported here is a classical bottom-up proteomic approach where proteins from wasp venom were extracted and separated by 2-DE; the individual protein spots were proteolytically digested and subsequently identified by using tandem mass spectrometry and database query with the protein search engine MASCOT. Eighty-four venom proteins belonging to 12 different molecular functions were identified. These proteins were classified into three groups; the first is constituted of typical venom proteins: antigens-5, hyaluronidases, phospholipases, heat shock proteins, metalloproteinases, metalloproteinase-desintegrin like proteins, serine proteinases, proteinase inhibitors, vascular endothelial growth factor-related protein, arginine kinases, Sol i-II and -II like proteins, alpha-glucosidase, and superoxide dismutases. The second contained proteins structurally related to the muscles that involves the venom reservoir. The third group, associated with the housekeeping of cells from venom glands, was composed of enzymes, membrane proteins of different types, and transcriptional factors. The composition of P. paulista venom permits us to hypothesize about a general envenoming mechanism based on five actions: (i) diffusion of venom through the tissues and to the blood, (ii) tissue, (iii) hemolysis, (iv) inflammation, and (v) allergy-played by antigen-5, PLA1, hyaluronidase, HSP 60, HSP 90, and arginine kinases.
Keywords in Portuguese
Polybia paulistaveneno de vespa social
Alergia
imunorreatividade
Eletroforese 2-D
espectrometria de massa
mecanismo de envenenamento
Himenópteros
Keywords
social wasp venomPolybia paulista
Hymenoptera
allergy
immunoreactivity
2-D electrophoresis
mass spectrometry
envenoming mechanism
Share